Фундаментальные сходства с химическим катализом
Ферменты подчиняются общим законам катализа и имеют ряд принципиальных сходств с небиологическими (химическими) катализаторами. Эти базовые принципы определяют саму возможность протекания реакций в живых системах:
- Энергетическая осуществимость. Ферменты способны ускорять исключительно те реакции, которые возможны с энергетической точки зрения.
- Постоянство энергии. В ходе протекания ферментативной реакции общая энергия химической системы остается неизменной.
- Сохранность катализатора. Как и любые классические катализаторы, ферменты не расходуются в процессе реакции, возвращаясь в исходное состояние после того, как продукт будет отсоединен.
Специфические свойства биологических катализаторов
Несмотря на сходство с химическими аналогами, энзимы имеют три уникальные особенности, обусловленные их белковой природой.
- Специфичность действия
Ферменты действуют крайне избирательно. Эта особенность напрямую связана с наличием активного центра — специального участка на поверхности белковой молекулы. Именно с активным центром взаимодействует строго определенный лиганд, который в энзимологии называется субстратом. Специфичность может проявляться в различных формах, включая абсолютную, относительную и стереоспецифичность.
- Колоссальная каталитическая эффективность
Скорость протекания реакций под действием ферментов невероятно высока. Энзимы способны ускорять химические процессы в $10^8—10^{14}$ раз по сравнению с реакциями, идущими без участия катализаторов. Скорость оборота такова, что всего одна молекула фермента успевает трансформировать от 100 до 1000 молекул субстрата за одну секунду.
- Конформационная лабильность
Каталитическая эффективность фермента напрямую зависит от пространственной конформации его белковой молекулы (в первую очередь — структуры активного центра). Молекула фермента гибка и подвижна. Различные вещества внутри клетки могут вызывать разрыв или образование слабых химических связей в ферменте. Это приводит к незначительным изменениям его конформации, результатом чего становится повышение или, наоборот, снижение каталитической активности. Таким образом ферменты способны к регуляции (например, аллостерической или путем ковалентной модификации).
Оптимальные физиологические условия
Одно из важнейших отличий ферментов от небиологических катализаторов — способность работать в мягких физиологических условиях. В то время как промышленный химический катализ часто требует экстремально высоких температур, колоссального давления или жестких (экстремальных) значений pH, энзимы справляются со своими задачами в деликатной среде живой клетки:
- Температурный режим: оптимальные значения лежат в узком диапазоне 37—38 °C.
- Давление: реакции идут при нормальном атмосферном давлении.
- Кислотность среды (pH): для подавляющего большинства тканей характерен оптимум pH в пределах 6,9—7,7.
Коротко: ответы на вопросы по теме
Какие выделяют виды специфичности действия ферментов?
Выделяют несколько видов субстратной и реакционной специфичности ферментов.
- Абсолютная субстратная специфичность — активный центр комплементарен только одному субстрату.
- Групповая (относительная) специфичность — фермент катализирует однотипную реакцию с группой структурно похожих субстратов.
- Стереоспецифичность — фермент проявляет абсолютную специфичность только к одному из стереоизомеров субстрата.
- Реакционная специфичность — способность катализировать только один тип реакций.
Из каких структурных компонентов состоят сложные ферменты (холоферменты)?
Сложные ферменты (холоферменты) состоят из двух основных структурных компонентов: белковой и небелковой частей.
- Апофермент — белковая часть фермента, которая в отсутствие кофермента не обладает каталитической активностью.
- Кофактор — небелковый компонент (ионы металлов, коферменты или простетические группы), необходимый для активности фермента.
Полный каталитически активный комплекс апофермента с кофактором называется холоферментом.
Какие функциональные зоны (участки) выделяют в структуре активного центра фермента?
В структуре активного центра фермента выделяют две основные функциональные зоны, образованные аминокислотными остатками.
- Участок связывания (сорбционный или якорный участок) — обеспечивает комплементарное связывание субстрата.
- Каталитический участок — осуществляет химическое превращение субстрата.
Активный центр сформирован радикалами аминокислот; аминокислоты, образующие активный центр, могут быть далеко друг от друга в полипептидной цепи, но сближаться в третичной структуре белка.
За счет каких именно молекулярных механизмов ферменты снижают энергию активации реакции?
Ферменты снижают энергию активации за счет нескольких молекулярных процессов при образовании фермент-субстратного комплекса.
- Сближение и ориентация субстрата в области активного центра фермента.
- Индуцированное соответствие — изменение конформации как субстрата, так и активного центра фермента.
- Дестабилизация связей в субстрате при образовании нестабильного комплекса фермент-продукт.
В результате этих этапов понижается высота энергетического барьера, что увеличивает долю реакционно-способных молекул.
В чем заключается механизм аллостерической регуляции активности ферментов?
Механизм аллостерической регуляции заключается в нековалентном присоединении эффектора к аллостерическому (регуляторному) центру фермента. Это взаимодействие вызывает кооперативные конформационные изменения во всей структуре олигомерного белка. В результате изменяется конформация активного центра и его сродство (аффинность) к субстрату. Присоединение активатора повышает сродство к субстрату и скорость реакции, а связывание ингибитора — снижает сродство и угнетает функцию фермента.
Как осуществляется регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации?
Регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации осуществляется, в частности, за счет фосфорилирования-дефосфорилирования. Фосфорилирование-дефосфорилирование — один из основных механизмов регуляции активности ферментов. Он относится к ковалентной модификации, является быстрым и широко распространенным способом химической модификации ферментов. Суть механизма заключается в обратимом присоединении или отщеплении фосфатной группы, что меняет активность фермента.
Три кита свойств ферментов легко запомнить по аббревиатуре СЭК: Специфичность, Эффективность (каталитическая), Конформационная лабильность.
Вопросы с занятий и экзамена
Изменяется ли энергия химической системы при участии фермента?
Нет, ферменты сохраняют общую энергию химической системы постоянной, они лишь снижают энергию активации, ускоряя достижение равновесия.
За счет чего ферменты обладают высокой специфичностью?
Специфичность обеспечивается наличием особого участка белковой молекулы — активного центра, геометрическое и химическое строение которого идеально подходит только для определенного субстрата.
Расходуются ли ферменты в процессе катализа?
Нет, как и любые другие катализаторы, ферменты не расходуются в ходе химической реакции и могут участвовать в ней многократно.
Что ещё разобрать по теме
- Строение и функции активного центра фермента
- Виды специфичности: абсолютная, относительная и стереоспецифичность
- Отличия простых ферментов от сложных (строение холоферментов)
- Механизмы снижения энергии активации
- Виды регуляции активности ферментов (аллостерическая регуляция, ковалентная модификация)
Разберите тему целиком в курсе «Биохимия»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
- Полная методичка по теме «Общая характеристика и свойства ферментов» и ещё 3 574 страниц предмета
- Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
- AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
- 115 видеоуроков по предмету
Другие темы раздела «Энзимология»
Бесплатные видеоуроки: биохимияКороткие уроки с конспектами — без регистрации.
Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.