Биологическая роль и общая характеристика белков
Белки представляют собой полимеры, структурной единицей которых служат 20 $\alpha$-аминокислот. В биохимии действует строгий принцип «Структура — Функция»: каждая белковая молекула обладает уникальной пространственной конфигурацией, идеально подходящей для выполнения конкретной задачи.
Индивидуальный набор белков в организме имеет колоссальное значение. Именно он определяет:
- Фенотипические особенности человека.
- Наличие наследственных болезней (при ошибках в генетическом коде).
- Предрасположенность к различным заболеваниям.
Строение $\alpha$-аминокислот
Все протеиногенные аминокислоты имеют единый план строения. В центре молекулы находится $\alpha$-углеродный атом, к которому присоединены основные функциональные группы и уникальная боковая цепь.
В физиологических условиях эти функциональные группы ионизированы:
- $\alpha$-аминогруппа несет положительный заряд ($-NH_3^+$).
- $\alpha$-карбоксильная группа несет отрицательный заряд ($-COO^-$).
Третий компонент — это радикал ($R$), присоединенный к тому же $\alpha$-углеродному атому. Аминокислоты отличаются друг от друга исключительно строением, размерами и физико-химическими свойствами своих радикалов.
Классификация радикалов и их растворимость
Физико-химические свойства радикалов определяют способность аминокислот гидратироваться, то есть взаимодействовать с молекулами воды и растворяться в ней.
1. Гидрофильные радикалы Эти радикалы активно взаимодействуют с водой благодаря заряженным или полярным группам:
- Анионные группы: карбоксильная ($-COO^-$).
- Катионные группы: аминогруппа ($-NH_3^+$), иминогруппа ($=NH^+$) и гуанидиновая группа ($-NH_2-C=NH_2^+$).
- Полярные незаряженные группы: гидроксильная ($-OH$), амидная ($-CONH_2$) и тиольная/сульфгидрильная ($-SH$).
2. Гидрофобные радикалы Эти группы не способны к гидратации. К неполярным гидрофобным радикалам относятся метильные группы ($-CH_3$), алифатические цепи и ароматические циклы.
Формирование пептидной связи и структура пептидов
Аминокислоты соединяются в линейные полимеры (белки) посредством пептидной связи.
Механизм ее формирования заключается в химическом взаимодействии $\alpha$-карбоксильной группы одной аминокислоты с $\alpha$-аминогруппой другой аминокислоты. Этот процесс сопровождается отщеплением одной молекулы воды ($H_2O$).
В результате образуется пептидный остов — длинная цепь повторяющихся групп $-NH-CH-CO-$. От этого остова в стороны отходят боковые цепи (радикалы $R_1, R_2, R_3...$). Каждый отдельный мономер в составе такой цепи называется аминокислотным остатком.
У любого пептида выделяют два конца:
- N-конец (N-концевой остаток): содержит свободную $\alpha$-аминогруппу.
- С-конец (С-концевой остаток): содержит свободную $\alpha$-карбоксильную группу.
Уникальные свойства пролина
Среди 20 мономеров белков пролин занимает особое место. По химической классификации это не аминокислота, а иминокислота.
Радикал пролина образует замкнутый цикл: он одновременно связан и с $\alpha$-углеродным атомом, и с иминогруппой. Из-за такой циклической структуры пептидная связь, которую формирует иминогруппа пролина, существенно отличается от стандартных — у атома азота в составе пептидной группы полностью отсутствует водород.
Коротко: ответы на вопросы по теме
Какие конкретно аминокислоты относятся к гидрофобным?
К гидрофобным (неполярным) аминокислотам относятся те, радикалы которых содержат алифатические углеводородные цепи или ароматические кольца без полярных групп. В их число входят:
- Аланин (Ala) — имеет алифатический радикал.
- Валин (Val) — имеет алифатический радикал.
- Лейцин (Leu) — имеет алифатический радикал.
- Изолейцин (Ile) — имеет алифатический радикал.
- Фенилаланин (Phe) — содержит ароматическое кольцо.
- Триптофан (Trp) — содержит ароматическое кольцо.
- Метионин (Met) — содержит неполярную тиоэфирную группу.
- Пролин (Pro) — является циклической иминокислотой.
Какие протеиногенные аминокислоты содержат гидроксильную ОН-группу в радикале?
Гидроксильную группу (-OH) в боковом радикале содержат следующие протеиногенные аминокислоты:
- Серин (Ser) — радикал -CH₂OH; относится к гидроксиаминокислотам.
- Треонин (Thr) — радикал -CH(OH)CH₃; относится к гидроксиаминокислотам.
- Тирозин (Tyr) — содержит гидроксильную группу в радикале; относится к ароматическим аминокислотам.
Серин, треонин и тирозин в источниках отнесены к гидрофильным незаряженным (полярным) аминокислотам.
Какие аминокислоты имеют дополнительную карбоксильную группу в радикале (кислые аминокислоты)?
Дополнительную карбоксильную группу в боковом радикале имеют гидрофильные анионные (кислые) аминокислоты:
- Аспарагиновая кислота (Asp) — карбоксиаминокислота.
- Глутаминовая кислота (Glu) — карбоксиаминокислота.
В источниках для их радикалов указана карбоксильная группа -COOH / -COO⁻, поэтому они относятся к отрицательно заряженным гидрофильным аминокислотам.
Какие аминокислоты содержат атом серы?
Атом серы входит в состав следующих серосодержащих аминокислот:
- Цистеин (Cys) — радикал -CH₂SH, содержит тиольную/сульфгидрильную группу.
- Метионин (Met) — радикал -CH₂CH₂SCH₃, содержит тиоэфирную группу.
- Цистин — упомянут в источниках среди серосодержащих аминокислот; дисульфидные связи образуются остатками цистеина с образованием цистина.
Чтобы не путать направление чтения белков, запомните: читаем, как пишем слово «НаЧало» — от N-конца к С-концу.
Вопросы с занятий и экзамена
В каком состоянии находятся функциональные группы аминокислот в организме?
В физиологических условиях они ионизированы: $\alpha$-аминогруппа превращается в катион ($-NH_3^+$), а $\alpha$-карбоксильная группа — в анион ($-COO^-$).
Что такое пептидный остов?
Это центральная ось полипептидной цепи, состоящая из многократно повторяющихся химических группировок $-NH-CH-CO-$, к которым крепятся боковые радикалы.
Почему пролин называют исключением среди аминокислот?
Потому что это иминокислота. Ее радикал образует цикл, связываясь с иминогруппой, из-за чего в образуемой пролином пептидной связи у атома азота нет атома водорода.
Чем гидрофильные аминокислоты отличаются от гидрофобных?
Гидрофильные аминокислоты имеют анионные, катионные или полярные группы в радикалах и способны гидратироваться. Гидрофобные содержат неполярные углеводородные цепи или кольца и избегают воды.
Что ещё разобрать по теме
- Механизмы генетической детерминации последовательности аминокислот в ДНК
- Связь фенотипических особенностей со структурой специфических белков
- Влияние аминокислотных замен на развитие наследственных болезней
- Пространственная организация пептидного остова и формирование структур белка
Разберите тему целиком в курсе «Биохимия»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
- Полная методичка по теме «Аминокислоты и пептидная связь» и ещё 3 574 страниц предмета
- Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
- AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
- 115 видеоуроков по предмету
Другие темы раздела «Строение, свойства и функции белков»
Бесплатные видеоуроки: биохимияКороткие уроки с конспектами — без регистрации.
Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.